Физиологическая роль и гигиеническое значение белков, жиров, углеводов, витаминов и минеральных веществ в питании человека. Углеводы. Физиологическая роль белков, потребляемых с пищей, состоит в том, что они являются основным элементом пластического обмен

Лекция №3

Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды – это олигомеры, составленные из остатков аминокислот. Они имеют невысокую молекулярную массу (содержание остатков аминокислот колеблется от нескольких штук до нескольких сотен).

В организме пептиды образуются либо в процессе синтеза из аминокислот, либо при гидролизе (расщеплении) белковых молекул.

На сегодня установлены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека, органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

Пептиды-гормоны . Гормоны – вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, образования пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины ), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчёлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

Пептиды-антибиотики . Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, пневмококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам ) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

Пептиды, имеющие молекулярную массу более 5000 Да, и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками.

Функциональные свойства белков зависят от последовательности аминокислот в полипептидной цепи (так называемая первичная структура), а также от пространственной структуры полипептидной цепи (зависят от вторичной, третичной и четвертичной структур).

Разные продукты питания отличаются качественным и количественным содержанием белков.

В злаковых культурах содержание общего белка составляет 10÷20%. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2÷3,8%). Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина и цистеина (1,6÷1,7 мг/100 гбелка). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

В бобовых культурах (соя, горох, фасоль, вика) содержание общего белка высоко и составляет 20÷40%. Наиболее широкое применение получила соя. Её скор близок к единице по пяти аминокислотам, но при этом в сое содержится недостаточно триптофана, фенилаланина и тирозина и очень низкое содержание метионина.

В масличных культурах (подсолнечник, хлопчатник, рапс, лён, клещевина, кариандр) содержание общего белка составляет 14÷37%. При этом аминокислотный скор белков всех масличных (в меньшей степени хлопчатника) достаточно высок даже для лимитирующих кислот. Этот факт определяет целесообразность получения из масличного сырья концентрированных форм белка и создание на их основе новых форм белковой пищи.

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1÷2%) и плодах (0,4÷1,0%) указывают на незначительную роль этих видов пищевого растительного сырья в обеспечении продуктов питания белком.

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются (при этом показатель сбалансированности и усвоения у молока выше, чем у мяса). Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%. Содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5%.

3 Новые формы белковой пищи.

Сегодня в условиях постоянно растущего общества и ограниченности ресурсов перед человеком стоит необходимость создания современных продуктов питания, обладающих функциональными свойствами и отвечающих требованиям науки о здоровом питании.

Новые формы белковой пищи – это продуты питания, получаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сырья с применением научно обоснованных способов переработки, и имеющие определённый химический состав, структуру и свойства.

Широкое признание получили различные растительные белковые источники: зернобобовые, хлебные и крупяные и побочные продукты их переработки, масличные; овощи и бахчёвые, вегетативная масса растений.

При этом для производства белковых продуктов преимущественно используются соя и пшеница.

Продукты переработки соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: муку и крупу получают путём помола в них содержится 40÷45% белка от общей массы продукта; соевые концентраты получают путём удаления водорастворимых компонентов, они содержат 65÷70% белка; соевые изоляты получают экстракцией белка, они содержат не менее 90% белка.

На основе сои получают текстурированные белковые продукты , в которых соевые белки используют, например, вместо белков мяса. Гидролизованные соевые белки называются модифицированными . Их используют как функциональные и вкусовые добавки к пище.

Сегодня на основе сои также выпускают соевое молоко, соевый соус, тофу (соевый творог) и др. продукты питания.

Из пшеницы или пшеничной муки методом водной экстракции получают сухую пшеничную клейковину с содержанием белка 75÷80%.

В то же время наличие лимитирующих аминокислот в растительных белках определяет их неполноценность. Выходом здесь является совместное использование различных белков, что обеспечивает эффект взаимного обогащения. Если при этом достигают повышения аминокислотного скора каждой незаменимой лимитирующей аминокислоты по сравнению отдельным использованием исходных белков, то говорят об эффекте простого обогащения , если после смешивания аминокислотный скор каждой аминокислоты превышает 1,0, то – это эффект истинного обогащения . Использование подобных сбалансированных белковых комплексов обеспечивает повышение усвояемости растительных белков до 80÷100%.

4 Функциональные свойства белков.

Белки и белковые концентраты находят широкое применение в производстве пищевых продуктов благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам, под которыми понимают физико-химические характеристики, определяющие поведение белков при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства готового продукта.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели.

Растворимость – это первичный показатель оценки функциональных свойств белков, характеризуется количеством белка, переходящего в раствор. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Белки с высокой гидрофобностью хорошо взаимодействуют с липидами, с высокой гидрофильностью хорошо взаимодействуют с водой. Поскольку белки одного типа имеют одинаковый по знаку заряд, то они отталкиваются, что способствует их растворимости. Соответственно в изоэлектрическом состоянии, когда суммарный заряд белковой молекулы равен нулю, а степень диссоциации минимальна, белок обладает низкой растворимостью, даже может скоагулировать.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков. В среднем на 1 г белка может связывать и удерживать на своей поверхности 2÷4 г воды или жира.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются при получении жировых эмульсий и пен, то есть гетерогенных систем вода-масло, вода-газ. Благодаря наличию в белковых молекулах гидрофильных и гидрофобных зон они взаимодействуют не только с водой, но и с маслом и воздухом и, выступая в качестве оболочки на границе раздела двух сред, способствуют их распределению друг в друге, то есть созданию устойчивых систем.

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связанодисперсное с образованием систем, обладающих свойствами твёрдых тел.

Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибрилярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потреблением с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незаменимых аминокислот и две частично заменимые (аргинин и гистидин). Незаменимые представлены ароматическими (фенилаланин, триптофан), алифатическими (лейцин, валин, изолейцин, лизин), а также содержащими серу (метионин) и гидроксильную группу (треонин).

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других, что в итоге приводит к тяжёлым клиническим последствиям.

Для оценки аминокислотного состава белков в пищевом продукте используют показатель аминокислотного скора (АС). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представляющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (АК) в белке исследуемого пищевого продукта к ее количеству в эталонном «идеальном» белке.

Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой кислоте, поэтому его еще называют «идеальным».

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков.

Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Этот показатель является интегральным и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот в белке исследуемого продукта. Индекс рассчитывают по формуле:

где n – число аминокислот, шт;

Удельный вес незаменимых аминокислот в общем количестве белков животного происхождения составляет 4352%. В растительных продуктах их присутствие составляет лишь3245%. К тому же, усвояемость их значительно снижена из-за прочной связи белков с клетчаткой. Если принять усвояемость белков молока за 100%, то усвояемость белков мяса составит 90%, картофеля – 80%, пшеницы – 50%, белков некоторых овощей – 2530%.

Кроме того животные белки лучше сбалансированы по аминокислотному составу.

Лекция №3 Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды-буферы.

Пептиды-гормоны

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины

Вазоактивные пептиды

Пептидные токсины

Пептиды-антибиотики

Вкусовые пептиды аспартам

Протекторные пептиды

ОБМЕН БЕЛКОВ

Белки занимают ведущее место среди органических элементов, на их долю приходится более 50% сухой массы клетки.Они выполняют ряд важнейших биологических функций. Вся совокупность обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение) обеспечивается деятельностью ферментов, которые являются белками. Все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков- актина и миозина.

Поступающий с пищей из внешней среды белок служит пластической и энергетической целям. Пластическое значение белка состоит в восполнении и новообразовании различных структурных компонентов клетки. Энергетическое значение заключается в обеспечении организма энергией, образующейся при расщеплении белков.

В тканях постоянно протекают процессы распада белка с последующим выделением из организма неиспользованных продуктов белкового обмена и наряду с этим синтез белков. Таким образом, белки организма не находятся в статическом состоянии, из-за непрерывного процесса их разрушения и образования происходит обновление белков. Скорость обновления белков неодинакова для различных тканей. С наибольшей скоростью обновляются белки печени, слизистой оболочки кишечника, а также других внутренних органов и плазмы крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез и еще медленнее - белки мышц, кожи и особенно опорных тканей (сухожилий, костей и хрящей).

Физиологическое значение аминокислотного состава пищевых белков и их биологическая ценность

Для нормального обмена белков, являющихся основой их синтеза, необходимо поступление с пищей в организм различных аминокислот. Изменяя количественное соотношение между поступающими в организм аминокислотами или исключая из пищи ту или иную аминокислоту, можно по состоянию азотистого баланса, росту, массе и общему состоянию животных судить о значении для организма отдельных аминокислот. Экспериментально установлено, что из 20 входящих в состав белков аминокислот 12 синтезируются в организме (заменимые аминокислоты), а 8 не синтезируются (незаменимые аминокислоты).

Без незаменимых аминокислот синтез белка резко нарушается и наступает отрицательный баланс азота, останавливается рост, падает масса тела. Длительная жизнь животных и нормальное их состояние невозможны при отсутствии в пище хотя бы одной из незаменимых аминокислот. Для людей незаменимыми аминокислотами являются лейцин, изолейцин, валин, метионин, лизин, треонин, фенилаланин, трйптофан.

Белки обладают различным аминокислотным составом, поэтому и возможность их использования для синтетических нужд организма неодинакова. В связи с этим было введено понятие биологической ценности белков пищи. Белки, содержащие весь необходимый набор аминокислот в таких соотношениях, которые обеспечивают нормальные процессы синтеза, являются белками биологически полноценными. Наоборот, белки, не содержащие тех или иных аминокислот или содержащие их в очень малых количествах, будут неполноценными. Так, неполноценными белками являются желатина, в которой имеются лишь.следы цистина и отсутствует трйптофан и тирозин, зеин (белок, находящийся в кукурузе), содержащий мало триптофана и лизина, глиадин (белок пшеницы) и гордеин (белок ячменя), содержащие мало лизина, и некоторые другие./Наиболее высока биологическая ценность белков мяса, яиц, рыбы, икры, молока.

В связи с этим пища человека должна не просто содержать достаточное количество белка, но обязательно иметь в своем составе не менее 30% белков с высокой биологической ценностью, т. е. животного происхождения.

У людей встречается форма белковой недостаточности, развивающаяся при однообразном питании продуктами растительного происхождения с малым содержанием белка. При этом возникает заболевание, получившее название «квашиоркор». Оно встречается среди населения стран тропического и субтропического пояса Африки, Латинской Америки и Юго-Восточной Азии. Этим заболеванием страдают преимущественно дети в возрасте от 1 года до 5 лет.

Биологическая ценность одного и тог.о же белка для разных людей различна. Вероятно, она не является какой-то определенной величиной, а может изменяться в зависимости от состояния организма, предварительного пищевого режима, интенсивности и характера физиологической деятельности, ьда.раста, индивидуальных особенностей обмена веществ и других факторов.

Практически важно, чтобы два неполноценных белка, один из которых не содержит одних аминокислот, а другой - других, в сумме могли обеспечить потребности организма. ,

Азотистый баланс

Азотистый баланс - соотношение количества азота, поступившего в организм с пищей и выделенного из него. Так как основным источником азота в организме является белок, то по азотистому балансу можно судить о соотношении количества поступившего и разрушенного в организме белка. Количество принятого с пищей азота отличается от количества усвоенного азота, так как часть азота теряется с калом.

Усвоение азота вычисляют по разности содержания азота в принятой пище и в кале. Зная количество усвоенного азота, легко вычислить общее количество усвоенного организмом белка, так как в белке содержится в среднем 16% азота, т. е. 1 г азота содержится в 6,25 г белка. Следовательно, умножив найденное количество азота на 6,25, можно определить количество белка.

Для того чтобы установить количество разрушенного белка, необходимо знать общее количество азота, выведенного из организма. Азотсодержащие продукты белкового обмена (мочевина, мочевая кислота, креатинин и др.) выделяются преимущественно с мочой и частично с потом. В условиях обычного, неинтенсивного потоотделения на количество азота в поте можно не обращать внимания. Поэтому для определения количества распавшегося в организме белка обычно находят количество азота в моче и умножают на 6,25.

Между количеством азота, введенного с белками пищи, и количеством азота, выводимым из организма, существует определенная взаимосвязь. Увеличение поступления белка в организм приводит к увеличению выделения азота из организма. У взрослого человека при адекватном питании, как правило, количество введенного в организм азота равно количеству азота, выведенного из организма. Это состояние получило название азотистого равновесия. Если в условиях азотистого равновесия повысить количество белка в пище, то азотистое равновесие вскоре восстанавливается, но уже на новом, более высоком уровне. Таким образом, азотистое равновесие может устанавливаться при значительных колебаниях содержания белка в пище.

В случаях, когда поступление азота превышает его выделение, говорят о положительном азотистом балансе. При этом синтез белка преобладает над его распадом. Устойчивый положительный азотистый баланс наблюдается всегда при увеличении’ массы тела. Он отмечается в период роста организма, во время беременности, в периоде выздоровления после тяжелых заболеваний, а также при усиленных спортивных тренировках, сопровождающихся увеличением массы мышц. В этих условиях происходит задержка азота в организме (ретенция азота}.

Белки в организме не депонируются, т. е. не откладываются в запас. Поэтому при поступлении с пищей значительного количества белка только часть его расходуется на пластические цели, большая же часть - на энергетические цели.

Когда количество выведенного из организма азота превышает количество поступившего азота, говорят об отрицательном азотистом балансе.

Отрицательный азотистый баланс отмечается при белковом голодании, а также в случаях, когда в организм не поступают отдельные необходимые для синтеза белков аминокислоты.

Распад белка в организме протекает непрерывно. Степень распада белка связана с характером питания. Минимальные затраты белка в условиях белкового голодания наблюдаются при питании углеводами. В этих условиях выделение азота может быть в 3-3’/2 раза меньше, чем при полном голодании. Углеводы при этом выполняют сберегающую белки роль.

Распад белков в организме, происходящий при отсутствии белков в пище и достаточном введении всех других питательных веществ (углеводы, жиры, минеральные соли, вода, витамины), отражает те минимальные траты, которые связаны с основными процессами жизнедеятельности. Эти наименьшие потери белка для организма в состоянии покоя, пересчитанные на 1 кг массы тела, были названы Рубнером коэффициентом изнашивания.

Коэффициент изнашивания для взрослого человека равен 0,028-0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки.

Отрицательный азотистый баланс развивается при полном отсутствии или недостаточном количестве белка в пище, а также при потреблении пищи, содержащей неполноценные белки. Не исключена возможность дефицита белка при нормальном поступлении, но при значительном увеличении потребности в нем организма. Во всех этих случаях имеет место белковое голодание. ‘

При белковом голодании даже в случаях достаточного поступления в организм жиров, углеводов, минеральных солей, воды и витаминов происходит постепенно нарастающая потеря массы тела, зависящая от того, что затраты тканевых белков (минимальные в этих условиях и равные коэффициенту изнашивания) не компенсируются поступлением белков с пищей. Поэтому длительное белковое голодание в конечном счете, так же как и полное голодание, неизбежно приводит к смерти. Особенно тяжело переносят белковое голодание растущие организмы, у которых в этом случае происходит не только потеря массы тела, но и остановка роста, обусловленная недостатком пластического материала, необходимого для построения клеточных структур.

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Лекционный материал по дисциплине “Пищевая химия” - Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины ), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам ) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

Все люди, родившиеся на планете Земля, не могут существовать без определенного пищевого фундамента, построенного из целого ряда значимых веществ. Пирамида или лестница кормовой потребности, называйте как угодно, является неким транспортом для всех биологических сфер. Главную основу для правильного развития живого организма составляют белки — трансформеры или перевозчики полезных элементов.

Не одно столетие биологи и генетики занимаются доскональным изучением природных молекул, постоянно расширяют имеющиеся знания об их значении, свойствах, строении и функциях. Давно известно, что белки являются сложными полимерными соединениями, которые состоят из различных аминокислот.

Эта некая цепочка строительных «кирпичиков» обеспечивает человеку возможность взаимодействовать с окружающим миром: питаться, передвигаться, размножаться, контактировать.

Физиологическая роль

Самостоятельно синтезировать «существенные» аминокислоты (метионин, триптофан, изолейцин, лейцин и пр.) наш организм не в состоянии, поэтому вынужден получать их из пищевой линейки.

Эти молекулы можно назвать пластическим материалом для построения миллиардов клеток – единица жизни на планете. Человек полностью зависит от белковых соединений, без них невозможны следующие функции:

Каталитическая или ферментативная роль отвечает за скорость биохимических реакций в каждой клеточке организма. Энзимы, как их еще называют, ежесекундно выполняют около миллиона важных процессов.
Строительная функция. Ее можно сравнить с ядром земного шара, которое состоит из белковой структуры. Объясняясь доступным языком, эти молекулы объединяются в коллективные группы, а затем кооперируются по внутренним органам, тканям и системам. Они отвечают за построение мышц, сосудов, волос, сухожилий, принимают активное участие в образовании мембран и оболочки клеток.
Структурная роль. Без белковых комплексов, таких как коллаген, креатин и ретикулин наши волосы, эпителиальная ткань, ногтевые пластины не будут крепкими и здоровыми.

Чтобы баланс значимых соединений не нарушался, необходимо рационально питаться – включать в меню животные и растительные ингредиенты, о которых мы поговорим чуть позже.

На этом роль белков не ограничивается. Кроме того, они являются перевозчиками, осуществляют транспортировку кислорода, питательных веществ и микроэлементов по назначению (ткани, органы).

Нельзя не упомянуть про защитную роль белков-антител. Их главная задача заключается в купировании чужеродного агента или попросту в его ликвидации. Иммуноглобулины мгновенно среагируют на проникновение патогенного вируса, микроба и бактерии.

Чтобы наш организм распознал и «скушал» все вредные микроорганизмы ему необходимо усваивать достаточную дозу белков. Недостаток иммуностимуляторов отразится на состоянии здоровья и никакие искусственные препараты не помогут. Так уж заложено физиологией.

Белковый дефицит — чем опасен?

Постоянный дефицит этих соединений негативно скажется на функциональной деятельности всех систем. Произойдет сбой организма – он начнет использовать в качестве белка собственную мышечную ткань. Постепенно выйдет из строя «перевозка» кислорода, глюкозы, полезного холестерина. Длительная нехватка аминокислоты приведет к серьезным последствиям:

начнется истощение (анорексия);
ослабнут защитные силы;
замедлятся психические и интеллектуальные процессы.

Но это только начало плохого конца. Начнутся необратимые изменения в работе поджелудочной, печени, ЖКТ и кроветворения. Особенно опасен недостаток белка в детском возрасте, когда происходит усиленный рост и развитие всего организма.

В итоге у ребенка наблюдается хрупкость костной ткани, апатия, ослабление умственных и физических способностей. Наиболее часто белковый дефицит возникает у следующей категории лиц:

Беременных и кормящих.
Вегетарианцев, употребляющих только растительные продукты.
Пациентов со злокачественными опухолями, массивными кровотечениями, серьезными телесными повреждениями.

В эту группу также входят люди зависимые от наркотических средств и алкогольных напитков. Риск недостачи аминокислоты возрастает у женщин, придерживающихся строгих диет.

Важные молекулярные соединения, обеспечивающие нормальную жизнедеятельность

Все незаменимые аминокислоты мы получаем из пищевых источников. Но здесь надо понимать и знать, какие белковые компоненты легко усваиваются системой и приносят весомый вклад в развитие организма. Диетологи выделяют три кормовых базы. К первой категории относится молочная продукция – для новорожденного грудное молозиво.

Примерно до полугода младенец получает необходимый белок с молоком своей мамы, этого количества ему вполне достаточно. Но с возрастом требуется дополнительный источник аминокислот. И вот тут начинаются проблемы с выбором. Диетология советует отдавать предпочтение натуральному молоку, желательно козьему, белкам, маложирному творогу и сырам.

Для построения мышечной и костной ткани следует обеспечить себя продукцией животноводства – это натуральный и незаменимый источник 20 важных соединений. Норма ежедневного потребления для взрослого населения примерно 50-60%: телятина, птица, рыба. Чередовать такое меню целесообразно с растительной пищей: свежие фрукты, зелень, овощи, бобовые культуры, цельнозерновой хлеб, гречневая крупа.

Сбалансированное сочетание перечисленных источников сохранит здоровье в порядке. Но во всем нужно знать меру, это касается и белка. Переизбыток угнетающе воздействует на кишечную микрофлору, вызывает дисбактериоз, провоцирует накопление мочевой кислоты и увеличивает риск образования конкрементов в почках.

Есть такие люди, которым белок полностью противопоказан и запрещен к применению. Ограничивают порцию соединений либо полностью исключают при подагре, острой форме нефрита и печеночной недостаточности.

До середины XX в. считалось, что пептиды не являются самостоятельным классом органических соединений, а представляют собой продукты неполного гидролиза белков, которые образуются в ходе переваривания пищи, в технологическом процессе или при хранении пищевых продуктов. И только после того как В. Дю Виньо (1953) определил последовательность остатков аминокислот двух гормонов задней доли гипофиза - окситоцина и вазопрессина - и воспроизвел их синтез химическим путем, появилась новая точка зрения на физиологическую роль и значение данной группы соединений. Сегодня обнаружено большое количество пептидов, которые обладают индивидуальной последовательностью аминокислот и даже не встречаются в гидролизатах природных белков.

Пептиды имеют невысокую молекулярную массу, широкий набор аминокислотных остатков (в их состав входят, например, D-аминокис-лоты) и структурные особенности (циклические, разветвленные). Названия пептидов образуются из названий аминокислотных остатков путем последовательного их перечисления, начиная с КН2-концевого остатка, с добавлением суффикса -ил, кроме С-концевой аминокислоты, название которой остается без изменений. Например:

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Пептиды, образующиеся в процессе гидролиза вне организма (in vitro), широко используются для анализа аминокислотной последовательности белков. С помощью пептидов расшифрована аминокислотная последовательность фермента лизоцима, гормона поджелудочной железы инсулина (Сэнджер), нейротоксина яда кобры (Ю. Овчинников и др.), аспартатаминотрансферазы (А. Браунштейн и др.), пепсиногена и пепсина (В. Степанов и др.), лактогенного гормона быка (Н. Юдаев) и других биологически активных соединений организма.

Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи. Оно начинается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в кишечнике при участии трипсина, химотрипсина, амино- и кар-боксипептидаз. Распад коротких пептидов завершается ди- и трипепти-дазами с образованием свободных аминокислот, которые расходуются на синтез белков и других активных соединений. Гидролиз белка в желудочно-кишечном тракте обеспечивает структуру радикалов концевых аминокислот, зависящую от места приложения фермента (свойство специфичности). Так, при разрыве белка пепсином пептиды в качестве N-кон-цевых аминокислот содержат фенилаланин и тирозин, а в качестве С-концевых - глутаминовую кислоту, метионин, цистин и глицин. Пептиды, образующиеся из белка при участии трипсина, в качестве С-конце-вых аминокислот содержат аргинин и лизин, а при действии химотрипсина - ароматические аминокислоты и метионин.

Для многих природных пептидов установлена структура, разработаны методы синтеза и установлена их роль. На рис. 2.8 отображены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека и органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Рис. 2.8. Важнейшие группы пептидов

Пептиды-буферы. В мышцах различных животных и человека обнаружены дипептиды - карнозин и ансерин, выполняющие буферные функции за счет входящего в их состав имидазольного кольца гисти-дина. Отличительной особенностью пептидов является присутствие в них остатка р-аланина:

H 2 N-р-аланил-L-гистидин-СООН

карнозин

β-аланил-N-метил-L-гистидин.

Синтез дипептидов-буферов осуществляется по схеме без участия рибосом:

β-аланин + АТФ + фермент ↔ фермент-β-аланиладенилат + дифосфат;

фермент-β-аланиладенилат + L-гистидин -" → β-аланил-L-гистидин + АМФ + фермент.

Карнозин и ансерин являются составной частью экстрактивных веществ мяса. Содержание их в последнем достигает 0,2-0,3% от сырой массы продукта.

Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом. Гормоны окситоцин и вазопрессин выделяются задней долей гипофиза (придаток мозга). Они содержат по 9 аминокислотных остатков, одну дисульфидную связь и на С-конце - амидную группу -CONH 2:

Регуляторная функция обоих гормонов заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры организма и секреции молока

молочными железами. Различия в природе остатков аминокислот в положении 3 и 8 дополнительно наделяют вазопрессин способностью регулировать водный баланс, осмотическое давление в крови и стимулировать процессы запоминания.

Гормоны гипоталамуса, в котором эндокринный аппарат взаимодействует с высшими отделами ЦНС, являются низкомолекулярными пептидами. Так, тиролиберин представлен трипептидом, состоящим из пи-роглутаминовой (циклической) кислоты, гистидина и пролинамида (Пи-роглу - Гис - Про - NH 2), люлиберин является декапептидом (Пиро-глу - Гис - Три - Сер - Тир - Гли - Лей - Apr - Про - Гли - NH 2), а соматостатин - циклическим тетрадекапептидом:

Гипоталамические гормоны участвуют в процессе высвобождения гормонов передней доли гипофиза. Тиролиберин, например, контролирует освобождение тиротропина - гормона, принимающего участие в регуляции деятельности щитовидной железы, соматостатин регулирует активность гормона роста (соматропина), а люлиберин участвует в регуляции выделения лютропина - гормона, влияющего на деятельность половых органов. Многие из гормонов (окситоцин, тиролиберин, пролактин - гормон передней доли гипофиза и гонадолиберин - гормон гипоталамуса) присутствуют в молоке жвачных животных и кормящих матерей.

Известен пептидный гормон меланотропин (МСГ), выделяемый в кровь промежуточной долей гипофиза. Одноцепочный пептид стимулирует образование пигмента, обуславливающего цвет глаз, кожи, волос. Различают две разновидности МСГ: α-МСГ, состоящий из 13 остатков аминокислот, и β-МСГ, в состав которого у человека входит 22 аминокислотных остатка. Панкреатический глюкагон, выделенный в 1948 г. в кристаллическом состоянии из поджелудочной железы человека, состоит из 29 остатков аминокислот. Он обладает двойным действием: ускоряет распад гликогена (гликогенолиз) и ингибирует синтез его из УДФ-глюкозы. Гормон активирует липазу, стимулируя процесс образования жирных кислот в печени.

Нейропептиды. В последние годы в отдельную группу выделяют более 50 пептидов, содержащихся в мозге человека и животных. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль. Нейропептиды, называемые эндорфинами и энкефалинами, являются

производными β-липотропного гормона гипофиза, состоящего из 91 остатка аминокислот. β-Эндорфин представляет фрагмент гормона с 61-го по 91-й, у-эндорфин - с 61-го по 77-й, а а-эндорфин - с 61-го по 76-й остаток аминокислот. Энкефалины являются пентапептидами следующего строения:

Во всем мире сегодня интенсивно проводятся работы по выделению и изучению нейропептидов, целью которых является получение искусственным путем биологически активных соединений для использования их в качестве лекарств.

Вазоактивные пептиды. К группе пептидов, оказывающих влияние на тонус сосудов (вазоактивные), относятся брадикинин, кал-лидин и ангиотензин. Первый пептид содержит 9 остатков аминокислот, второй - 10, а третий - 8. Все они синтезируются из неактивных белковых предшественников в результате процесса постгрансляционной модификации. Например, ангиотензин, обладающий сосудосуживающими свойствами, образуется из белка сыворотки ангиотензиногена при последовательном действии протеолитических ферментов:

Пептидные токсины. Пептидную природу имеет ряд токсинов, вырабатываемых микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Идентифицировано 5 энтеротоксинов, продуцируемых бактериями Staphylococcus aureus (А, В, С, D и Е) и 7 нейротоксинов (от А до G), вырабатываемых Clostridium botulinum. Стафилококковые токсины, имея в своем составе 239-296 остатков аминокислот, отличаются по значению изоэлектри-ческой точки, коэффициентам диффузии и седиментации. Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов, а также салатов и кремовых

начинок мучных кондитерских изделий при условии несоблюдения правил санитарно-гигиенической обработки и хранения последних. Боту-линические токсины относятся к наиболее сильнодействующим ядам и часто вызывают смертельные пищевые отравления при использовании овощей, рыбы, фруктов и приправ, не обработанных в соответствии с нормами. Молекулярная масса, например, токсина Е - 350 кД, токсина А - несколько больше. Эти токсины инактивируются при температуре выше 80 ° С и в кислой среде.

Энтеротоксины могут вырабатываться и бактериями Salmonella и Clostridium perfringens, являясь при этом причиной расстройства работы кишечника, обморочных состояний и лихорадки (брюшного тифа). Продуцируются энтеротоксины чаще в продуктах животного происхождения (говядина, птица, сыр, рыба), чем растительного (фасоль, оливы). Наиболее хорошо изучен энтеротоксин С. perfringens с молекулярной массой 36 кД и изоэлектрической точкой 4,3. Токсин содержит 19 остатков аминокислот, среди которых преобладают аспарагиновая кислота, лейцин и глутаминовая кислота. Ухудшая транспорт электролитов и глюкозы, данный токсин вызывает гибель клеток кишечника.

Ядовитый гриб бледная поганка содержит около 10 циклических пептидов с молекулярной массой около 1000. Типичным представителем их является особо ядовитый токсин а-аманитин. К токсичным компонентам яда пчел, оказывающим сильное влияние на ЦНС, относится апа-мин, состоящий из 18 аминокислотных остатков, а морских моллюсков - конотоксин, содержащий 13 остатков:

Пептиды- антибиотики. Представителями данной группы пептидов являются грамицидин S - циклический антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus brevis, и сурфактин - поверхностно-активный (содержащий сложноэфирную связь) антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus subtilius. Оба антибиотика эффективны при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками:

Грамицидин способен быть ионофором, то есть переносчиком ионов К + и Na + через мембраны клеток.

Структурной основой антибиотиков, выделяемых плесневыми грибами Penicillium, является дипептид, построенный из остатков D-валина и цистина:

Антибиотики группы пенициллина эффективны при борьбе с инфекциями, вызываемыми стафилококками, стрептококками и другими микроорганизмами.

Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды. В производстве мороженого, кремов в качестве подсластителей или усилителей вкуса используется аспартам, представляющий собой метиловый эфир L-α-аспартил-L-фенилаланина:

Аспартам слаще сахарозы в 180 раз, однако при длительном хранении и тепловой обработке сладость уменьшается. Подсластитель противопоказан больным фенилкетонурией. Пептиды горького вкуса образуются

при распаде белков в сырах и молоке при участии протеаз молочнокислых бактерий. Они представляют собой низкомолекулярные гидрофобные соединения, содержащие от 2 до 8 остатков аминокислот полипептидных цепей α s -казеина и β-казеина. Многие из горьких пептидов содержат N-концевую циклизованную глутаминовую кислоту. По мере гидролиза пептидов горький вкус таких соединений обычно исчезает.

Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин). Глутатион содержится во всех животных, растениях, бактериях, однако наибольшее его количество встречается в дрожжах и зародыше пшеницы. Вступая в окислительно-восстановительные реакции, глутатион выполняет функцию протектора, предохраняющего свободные -SH группы от окисления.

Он принимает на себя действие окислителя, "защищая" тем самым белки или, например, аскорбиновую кислоту. При окислении глутатио-на образуется межмолекулярная дисульфидная связь:

Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз.

Восстановленная форма глутатиона, входящая в состав хлебопекарных дрожжей, особенно долго хранившихся, или муки из проросшего зерна, понижает упругие свойства клейковины и ухудшает качество пшеничного хлеба. Дезагрегирующее действие восстановленного глутатиона на белки клейковины может осуществляться как без разрыва пептидных связей, так и с их разрывом. Дезагрегация белков без разрыва пептидных связей происходит при участии НДДФН2-содержащего фермента глута-тионредуктазы:

Г-S-S-Г + НАД 2 Ф ↔ 2Г-SH + HАДФ,

а с разрывом - в присудствии тиоловых простериаз, активный центр которых содержит сульфгидрильные группы:

Разрыв пептидных связей в белках под действием активированных протеиназ приводит к ухудшению реологических свойств теста и качества хлеба в целом.

Пептиды, имеющие достаточно высокую молекулярную массу (более 5000 Да) и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками. Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи и положение дисуль-фидных связей, если они имеются. Последовательность аминокислотных остатков в цепи реализуется за счет пептидной связи. Пептидная связь имеет частично двойной характер, так как расстояние между -NH и -СО группами в ней занимает промежуточное (1,32А) положение между расстояниями одинарной (1,49А) и двойной (1,27А) связей. Кроме того, группы R чередуются по обе стороны пептидной связи, следовательно, наблюдается трансизомерия. Расстояния между другими атомами и углы в структуре полипептидных цепей представлены на рис. 2.9.

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой ди-сульфидными связями. Образование дисульфид-ных мостиков -S-S- возможно и между двумя остатками цистеина, находящимися в одной полипептидной цепи. Примером могут служить основные белковые фракции клейковины: глиадин и глютенин пшеницы (см. Белки злаков).

Определение последовательности аминокислот в белках представляет интерес по двум причинам. Во-первых, эти данные необходимы для выяснения молекулярной основы биологической активности и, во-вторых, для установления тех принципов, на основе которых формируются те пространственные структуры, от которых зависят физико-химические, питательные и функциональные свойства белков, определяющие их усвояемость, переваривание, качество пищевых продуктов, поведение в ходе технологических потоков и хранения. Для определения первичной структуры белка сначала разрывают

Рис. 2.9. Расстояние и углы между атомами в структуре полипептидной цепи

дисульфидные связи, затем определяют аминокислотный состав, N-кон-цевую и С-концевую аминокислоты и порядок соединения аминокислот друг с другом. Разрыв дисульфидных -S-S- связей осуществляют сильным окислителем (надмуравьиной кислотой) или восстановителем, а аминокислотный состав определяют после гидролиза пептидных связей 6 н раствором НС1 при 110°С в течение 24 ч в вакууме. Для анализа триптофана проводят щелочной гидролиз, так как в кислой среде данная аминокислота разрушается. Смеси аминокислот, полученные в результате гидролиза, фракционируют хроматографией на катионообменной смоле и идентифицируют (см. Качественное и количественное определение белка).

Порядок соединения аминокислотных остатков друг с другом определяют химическими (метод Эдмана) и ферментативными методами. Ферментативные методы основаны на свойстве специфичности ферментов. Так, трипсин разрывает молекулу на уровне карбоксильных групп лизина и аргинина, химотрипсин - карбоксильных групп ароматических аминокислот:

Для анализа последовательности аминокислотных остатков исходный материал делят на три части, одну из которых обрабатывают холодной НС1, другую - трипсином, третью - химотрипсином. Полученные смеси пептидов анализируют по аминокислотному составу и обрабатывают, наконец, экзопептидазами (амино- и карбоксипептидазами). Результаты суммируют с учетом того, что разрыв пептидов происходит в определенных местах цепи. Ниже иллюстрируется аминокислотная последовательность пептида из 25 первых аминокислот α 2 - и γ 1 ,-глиадинов пшеницы, расшифрованная таким образом для американского сорта Понка:

Полипептидная цепь белковой молекулы не лежит в одной плоскости. Полинг и Кори показали, что многие белки имеют конфигурацию а-спирали, которую легко можно представить в виде спирали, идущей по поверхности воображаемого цилиндра. Такая структура устойчива благодаря большому количеству водородных связей между -СО и -NH

Рис. 2.10. Вторичная структура белков: а) α-спираль (жирные линии - водородные связи); б) β-конфор-мация (R - боковые группы аминокислотных остатков)

группами пептидных связей. Водородные связи возникают между ковалентно связанным атомом водорода, несущим небольшой положительный заряд, и соседним атомом, обладающим незначительным отрицательным зарядом (кислородом, азотом). Некоторые фибриллярные белки ф-керотин, фиброин шелка) образуют (3-конформацию, представляющую как бы ряд листков, расположенных под углом друг к другу (рис. 2.10).

Наряду с большим количеством водородных связей в стабилизации вторичной структуры белка принимают участие другие относительно слабые связи: электростатические и гидрофобные. Энергия этих связей мала по сравнению с энергией ковалентных пептидных и ди-сульфидных связей, однако благодаря своей многочисленности они обеспечивают устойчивость макромолекул и позволяют образовывать активные комплексы (фермент-субстрат, антиген-антитело, репрессор-ДНК). Природа таких связей приведена на рис. 2.11.

Между двумя противоположно заряженными полярными группами, например, боковыми цепями аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженным протони-рованным основанием (остатки аргинина, лизина, гистидина), осуществляются электростатические притяжения. Они более прочные, чем водородные связи. Гидрофобные связи возникают при участии групп -СН2, - СН3 ва-лина, лейцина или ароматического кольца фенил-аланина. Они представляют собой скопление заряда, обусловленного выталкиванием воды из пространства при близком взаимном расположении неполярных групп.

Регулярную вторичную структуру пептидных связей обеспечивают водородные связи, тогда как другие слабые силы участвуют в ней в меньшей степени. Слабые силы имеют большее значение в формировании третичной структуры белка. Впервые третичная структура

Рис. 2.11. Слабые связи:Водородные: 1 - между пептидными группами; 2 - между кислотами и спиртами (серии); 3 - между фенолом и имидазолом. Электростатические: 4 - между основаниями (аргинин, лизин) и кислотами (глутаминовая, аспарагиновая). Гидрофобные: 5 - при участии лейцина, изолейцина, валина, аланина; 6 - с участием фенилаланина

установлена для миоглобина, затем для гемоглобина крови. В данной структуре белка важную роль играют изгибы, обусловленные присутствием аминокислоты пролин. В изгибах отсутствует спирализованная структура. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот в третичной структуре белков является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, гидрофильных - на ее поверхности.

Многие белки обладают четвертичной структурой. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены друг с другом с помощью слабых нековалентных связей. Действия мочевины, кислых и солевых растворов, детергентов часто приводят к диссоциации белка на субъединицы и потере их биологической активности. Диссоциация может быть обратимой. Примером белков с четвертичной структурой могут служить ферменты лактатдегидрогеназа и глютаматдегидрогеназа, содержащие, соответственно, четыре и восемь субъединиц.

Особенности химического строения боковых цепей аминокислотных остатков и расположение их в пространстве определенным образом обеспечивают, при выполнении белками биологических функций, компле-ментарность (соответствие) контактируемых поверхностей или поверхностей белка с небелковыми соединениями по принципу "ключ к замку". Имеется ряд экспериментальных доказательств относительно механизма формирования структуры молекулы белка путем ассоциации

α-спиралей и складчатых β-слоев (рис. 2.12). Этапы скручивания белка включают формирование двух временно создающихся коротких α- или β-спиралей, которые затем стабилизируются с образованием комплекса. Сформировавшиеся комплексы αα, β, αβ, называемые единицами скручивания, далее выступают в роли самостоятельных центров, способных к взаимодействию с другими элементами вторичной структуры. Задача заключается в том, чтобы как можно полнее расшифровать тот путь, который приводит к формированию функционально активной структуры белка в каждом конкретном случае.

Рис. 2.12. Предполагаемые этапы скручивания белка

44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: Содержание

56 :: 57 :: 58 :: 59 :: 60 :: 61 :: 62 :: 63 :: 64 :: 65 :: 66 :: Содержание

Белки, жиры, углеводы, витамины - основные пищевые вещества в рационе человека. Пищевыми веществами называют такие химические соединения или отдельные элементы, которые необходимы организму для его биологического развития, для нормального протекания всех жизненно важных процессов.

Белки - это высокомолекулярные азотистые соединения, основная и обязательная часть всех организмов. Белковые вещества участвуют во всех жизненно важных процессах. Например, обмен веществ обеспечивается ферментами, по своей природе относящимися к белкам. Белками являются и сократительные структуры, необходимые для выполнения сократительной функции мышц - актомиозин; опорные ткани организма - коллаген костей, хрящей, сухожилий; покровные ткани организма - кожа, ногти, волосы.

По составу белки делятся на: простые - протеины (при гидролизе образуются только аминокислоты и аммиак) и сложные- протеиды (при гидролизе образуются еще и небелковые вещества - глюкоза, липоиды, красящие вещества и др.).

Среди многочисленных пищевых веществ белкам принадлежит наиболее важная роль. Они служат источником незаменимых аминокислот и так называемого неспецифического азота, необходимого для синтеза белков.

От уровня снабжения белками в большой степени зависят состояние здоровья, физическое развитие, физическая работоспособность, а у детей раннего возраста - и умственное развитие. Достаточность белка в пищевом рационе и его высокое качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды организма, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Под влиянием белковой недостаточности могут развиваться такие патологические состояния, как отек и ожирение печени; нарушение функционального состояния органов внутренней секреции, особенно половых желез, надпочечников и гипофиза; нарушение условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения; снижение иммунитета; алиментарная дистрофия. Белки состоят из углерода, кислорода, водорода, фосфора, серы и азота, входящих в состав аминокислот - основных структурных компонентов белка. Белки различаются уровнем содержания аминокислот и последовательности их соединения. Различают белки животные и растительные.

В отличие от жиров и углеводов белки содержат кроме углерода, водорода и кислорода еще азот - 16%. Поэтому их называют азотсодержащими пищевыми веществами. Белки нужны животному организму в готовом виде, так как синтезировать их, подобно растениям, из неорганических веществ почвы и воздуха он не может. Источником белка для человека служат пищевые вещества животного и растительного происхождения. Белки необходимы прежде всего как пластический материал, это их основная функция: они составляют в целом 45% плотного остатка организма.

Белки входят также в состав гормонов, эритроцитов, некоторых антител, обладая высокой реактивностью.

В процессе жизнедеятельности происходит постоянное старение и отмирание отдельных клеточных структур, и белки пищи служат строительным материалом для их восстановления. Окисление в организме 1 г белка дает 4,1 ккал энергии. В этом и заключается его энергетическая функция. Большое значение имеет белок для высшей нервной деятельности человека. Нормальное содержание белка в пище улучшает регуляторную функцию коры головного мозга, повышает тонус центральной нервной системы.

При недостатке белка в питании возникает ряд патологических изменений: замедляются рост и развитие организма, уменьшается вес; нарушается образование гормонов; снижаются реактивность и устойчивость организма к инфекциям и интоксикациям. Питательная ценность белков пищи зависит прежде всего от их аминокислотного состава и полноты утилизации в организме. Известны 22 аминокислоты, каждая имеет особое значение. Отсутствие или недостаток какой-либо из них ведет к нарушению отдельных функций организма (рост, кроветворение, вес, синтез белка и др.). Особенно ценны следующие аминокислоты: лизин, гистидин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, валин. Для маленьких детей большое значение имеет гистидин.

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и заменяться другими. Их называют незаменимыми. В зависимости от содержания заменимых и незаменимых аминокислот пищевые белки разделяются на полноценные, аминокислотный состав которых близок к аминокислотному составу белков человеческого тела и содержит в достаточном количестве все незаменимые аминокислоты, и на неполноценные, в которых отсутствуют одна или несколько незаменимых аминокислот. Наиболее полноценны белки животного происхождения, особенно белки желтка куриного яйца, мяса и рыбы. Из растительных белков высокой биологической ценностью обладают белки сои и в несколько меньшей степени - фасоли, картофеля и риса. Неполноценные белки содержатся в горохе, хлебе, кукурузе и некоторых других растительных продуктах.

Физиолого-гигиенические нормы потребности в белках. Эти нормы исходят из минимального количества белка, которое способно поддержать азотистое равновесие организма человека, т.е. количество азота, введенного в организм с белками пищи, равно количеству азота, выведенного из него с мочой за сутки.

Суточное потребление пищевого белка должно полностью обеспечивать азотистое равновесие организма при полном удовлетворении энергетических потребностей организма, обеспечивать неприкосновенность белков тела, поддерживать высокую работоспособность организма и сопротивляемость его неблагоприятным факторам внешней среды. Белки в отличие от жиров и углеводов не откладываются в организме про запас и должны ежедневно вводиться с пищей в достаточном количестве.

Физиологическая суточная норма белка зависит от возраста, пола и профессиональной деятельности. Например, для мужчин она составляет 96-132 г, для женщин - 82-92 г. Это нормы для жителей больших городов. Для жителей малых городов и сел, занимающихся более тяжелой физической работой, норма суточного потребления белка увеличивается на 6 г. Интенсивность мышечной деятельности не влияет на обмен азота, но необходимо обеспечить достаточное для таких форм физической работы развитие мышечной системы и поддерживать ее высокую работоспособность.

Взрослому человеку в обычных условиях жизни при легкой работе требуется в сутки в среднем 1,3 -1,4 г белка на 1 кг веса тела, а при физической работе - 1,5 г и более (в зависимости от тяжести труда).

В дневном рационе спортсменов количество белка должно составлять 15-17%, или 1,6-2,2 г на 1 кг массы тела.

Белки животного происхождения в суточном рационе взрослых должны занимать 40 - 50% от общего количества потребляемых белков, спортсменов - 50 - 60, детей - 60 - 80%. Избыточное потребление белков вредно для организма, так как затрудняются процессы пищеварения и выделения продуктов распада (аммиака, мочевины) через почки.